Je travaille avec un mutant d'Arabidopsis avec une protéine F-box assommée. Il a été montré que les cibles des protéines F-box doivent d'abord être phosphorylées ( Skowrya et al., 1997). J'ai entendu parler de sites de phosphorylation, mais je ne peux pas savoir si chaque protéine en contient. Une protéine peut-elle être phosphorylée?
La phosphorylation ne peut se produire que sur des acides aminés spécifiques, ce que vous avez appelé des sites de phosporylation. Ces acides aminés sont Ser, Tyr, Asp, Thr et His. En théorie, n'importe lequel de ces acides aminés peut être phosphorylé, mais en réalité, il peut ne pas se produire pour un certain nombre de raisons. Certains d'entre eux sont dus au changement de charge globale de la protéine qui peut influencer la conformation 3D, ou les acides aminés ne sont pas accessibles à des kinases spécifiques, etc. Si vous demandez aux fins de faire un Western blot, alors la spécification de l'anticorps La feuille doit indiquer si une forme phosphorylée existe et il doit y avoir une référence à la littérature décrivant cette modification.
Une chose importante manque dans les autres réponses: non seulement la phosphorylation se produira uniquement à certains acides aminés, mais cela ne se produira pas du tout.
Donc, pas tous les Ser / Thr / Tyr d'une protéine peut être phosphorylée parce qu'elle pourrait être structurellement inaccessible à la protéine kinase et parce qu'elle doit être dans un motif spécifique pour être phosphorylée.
La base de données de référence des protéines humaines, par exemple, répertorie les motifs de phosphorylation pour de nombreuses kinases Tyr et Ser / Thr.
La phosphorylation nécessite des résidus sérine, thréonine, tyrosine ou histidine exposés (chez les eucaryotes). En effet, le transfert des groupes phosphate vers les protéines est médié par une classe de protéines appelées kinases. Les kinases peuvent avoir une activité large ou spécifique.
Cette revue devrait avoir la plupart des réponses à vos questions:
J'aime mieux la réponse de Nico +1. J'ai trouvé une revue intéressante sur la phosphoarginine et la phospholysine - la liste des sites de phosphorylation possibles s'allonge. C'est non seulement le contexte spatial de l'acide aminé à être (ou non) phosphorylé, comme l'écrit Nico et Leonardo, mais aussi le temporel. La protéine cible et la protéine kinase sont-elles co-exprimées? Si vous regardez des tissus spécifiques (racine, fleur, feuille) et que la kinase en question n'est produite que dans les semis, peut-être que la phosphorylation potentielle ne se produira pas vraiment.
Pour l'une des bases de données les plus complètes sur la modification post-traductionnelle des protéines (y compris la phosphorylation, la méthylation, l'acétylation, l'ubiquitination, etc.), consultez PhosphoSite. Vous pouvez trouver des liens vers des séquences, des maladies, des motifs, des publications, des anticorps, des expériences de spécification de masse, des structures, vous le nommez.