Question:
Pourquoi 20 acides aminés au lieu de 64?
Daniel Standage
2012-01-15 02:40:34 UTC
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Cette question m'a fait réfléchir aux acides aminés et à l'ambiguïté du code génétique. Avec 4 nucléotides dans l'ARN et 3 par codon, il y a 64 codons. Cependant, ces 64 codons ne codent que pour 20 acides aminés (ou 22 si vous incluez la sélénocystéine et la pyrrolysine), donc de nombreux acides aminés sont codés par plusieurs codons.

Y a-t-il une hypothèse pour expliquer pourquoi il n'y a que 22 acides aminés et non 64? Est-il possible qu'il y en ait eu 64 (ou au moins plus de 22) à un moment antérieur?

Il semble plus probable qu'une fois qu'il y avait moins de 16 acides aminés et que les codons étaient 2 nucléotides. Dans la forme la plus ancienne, les codons peuvent avoir été 1 pour 1 avec des nucléotides, avec trois ou quatre acides aminés utilisés. La redondance dans le présent code peut simplement être restée en place après l'extension des codons à 2 nucléotides en codons à 3 nucléotides.
@mgkrebbs Avez-vous des références pour cette idée? Cela me semble extrêmement improbable. De l'ARNt au ribosome, chaque partie de la traduction des protéines semble être adaptée aux codons à triple nucléotide.
@MadScientist, Non, c'était une pure spéculation de ma part. En effet, les mécanismes actuels sont fortement orientés vers les codons à triple nucléotide. Des codons plus petits ne se seraient produits que dans le monde de l'ARN, avant que l'ADN ne soit utilisé. Le modèle de redondance dans le code est compatible avec l'idée à 2 nucléotides, mais pourrait également être expliqué par d'autres moyens, comme la pression sélective pour les traductions synonymes de mutations à base unique.
Un rapide coup d'œil à la littérature ne montre pas grand-chose, mais [cet article de synthèse] (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2640990/) montre que l'idée de codons à deux nucléotides n'est pas inconnu: "On suppose généralement que le code génétique primitif était plus simple (par exemple avec un codon à deux nucléotides et moins d'acides aminés) et s'est développé au cours de l'évolution."
Eh bien, quelques microbes peuvent faire de la sélénocystéine et de la pyrrolysine en dehors des vingt acides aminés habituels, et ils utilisent respectivement ce qui sont habituellement les codons d'arrêt "opale" et "ambre" pour ces derniers ...
Je pense que la première question que vous devriez vous poser est: "Pourquoi 20? Pourquoi pas 2?". De mon point de vue, la nature évolue d'une solution très simple à des solutions plus spéciales. Donc 20 n'est qu'un instantané de l'évolution et nous sommes sur le point d'en voir encore plus (si nous vivons assez longtemps).
@J.M. la sélénocystéine n'est en aucun cas limitée aux microbes. En fait, tous les animaux [à l'exception de quelques insectes] (http://www.plosone.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.pone.0002968) codent pour la sélénocystéine.
Rappelez-vous également qu'il existe de nombreux acides aminés non protéinogènes, tels que l'hydroxyproline, qui se trouvent néanmoins dans les protéines bien qu'ils ne soient pas codés dans le code génétique.
@MadScientist: Certaines fonctions nécessitent chacun de ces 20 acides aminés. Cependant, dans des cas isolés, un sous-ensemble sélectionné d'acides aminés pourrait très bien conduire à une protéine active.
Trois réponses:
#1
+55
John Smith
2012-01-15 09:06:17 UTC
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Brian Hayes a écrit un article très intéressant d'un point de vue mathématique:

http://www.americanscientist.org/issues/pub/the-invention-of-the-genetic -code

en particulier la section "Reality intrusions". Fondamentalement, les gens avaient créé des raisons mathématiques sophistiquées pour lesquelles il doit être exactement 20. La nature, étant la nature, ne suit pas le raisonnement, mais a ses propres idées. En d'autres termes, il n'y avait rien de spécial à propos de 20. En fait, il semble y avoir un greffage lent d'un 21e acide aminé, la sélénocystéine en utilisant le codon UGA. La pyrrolysine est également considérée comme la 22e. La dernière section suggère que le code était à l'origine un doublet, donc codé pour les acides aminés <16. Cela peut expliquer en partie pourquoi la troisième base de chaque codon n'est pas aussi discriminante.

Alors peut-être qu'en l'an 2002012 quelqu'un demandera à biology.stackexchange pourquoi il n'y a que 40 acides aminés.

Il n'y a aucune preuve que la sélénocystéine soit "greffée". Bien au contraire en fait, il a même [été suggéré] (http://dx.doi.org/10.1038/331723a0) que "UGA était à l'origine un codon pour Sec dans le theanaerobic dans le monde, il y a peut-être deux à trois milliards d'années, et après l'introduction de l'oxygène dans la biosphère, cet acide aminé hautement oxydable ne pouvait être maintenu que dans les organismes anaérobies ou dans les systèmes aérobies qui ont développé des mécanismes de protection spéciaux ". Si quoi que ce soit, c'est la cystéine [qui a pris le dessus] (http://dx.doi.org/10.1038/nature03306).
@John Smith Le lien est en panne. J'ai trouvé un autre lien: http://bit-player.org/wp-content/extras/bph-publications/AmSci-1998-01-Hayes-genetic-code.pdf.
#2
+25
KAM
2012-01-15 08:27:40 UTC
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La première position de l'anti-codon, la position "Wobble", forme moins bien les liaisons hydrogène que les deux secondes. Cela signifie que la dernière position du codon a moins de potentiel de codage que les deux premiers. La raison en est que l'anticodon est au bas de la boucle anticodon de l'ARNt, et donc le squelette de l'ARNt se replie pour s'apparier à lui-même. Les nucléotides ne maintiennent pas leurs bases plates et régulières les unes par rapport aux autres.

Voici une image de la boucle anticodon. Dans ce cas, 5'-CAU-3 'est l'anticodon pour 5'-AUG-3', donc ce serait le C, juste à la partie la plus pointue du virage dans la boucle anticodon, qui serait la paire la plus pauvre.

Voici un modèle interactif dans lequel vous pouvez faire tourner l'ARNt / ARNm et voir que toutes les liaisons hydrogène ne sont pas de longueur égale et que toutes les bases ne sont pas coplanaires.

Je ne suis pas convaincu que ce soit une cause, autant qu’une conséquence de la redondance. Il se peut que les cellules aient un nombre inférieur de aa (<16), qui pourraient alors être codées avec seulement 2 nucléotides. Au fur et à mesure que de nouveaux aa entraient dans le jeu, un système de triplets se développait, mais cela introduisait une redondance (inoffensive) dans le code, qui n'exerçait aucune pression sélective pour avoir un lien fort en 3ème position.
Le premier lien est mort.
#3
+16
shigeta
2012-01-16 23:32:05 UTC
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Il y a deux autres idées à ajouter ici.

1) juste pour ajouter à la réponse réfléchie de KAM. On pensait aussi que la dernière base donne également beaucoup de flexibilité pour le contenu GC qui répond à certains

2) ne pas oublier que la redondance dans le code génétique permet de donner une certaine résistance aux mutations qui pourraient être perturbatrices . les acides aminés moins perturbateurs pour un repli protéique typique sont plus courants dans le code. (nous en avons une idée en étudiant les mutations des structures protéiques.)

3) certains biochimistes ont proposé qu'il y ait un sentiment que les 20 acides aminés que nous avons sont un ensemble assez stable - que l'ajout d'autres acides aminés les acides n'aident pas à créer de meilleures protéines. Peter Schultz a appris une partie de cela car son groupe voulait vraiment ajouter des acides aminés supplémentaires synthétisés par l'homme aux protéines natives. J'étais à une conférence où il a noté que les tentatives de faire de la cystéine avec une chaîne latérale plus longue provoquaient la cyclisation de l'acide aminé pour former une thioolactone.

Penser dans ce sens, ajouter un autre groupe CH 2 à proline pourrait ne pas améliorer le conditionnement. Il y a probablement une certaine valeur, mais juste pas assez pour perturber toutes les machines sensibles pour la création et la réalisation du code génétique.

Peut-être que vous voulez dire "thiolactone", pas "sulfolactone" (qui est un autre type de groupe chimique que l'on ne peut pas vraiment former avec les homologues de la cystéine). Il y a un groupe mercapto dans la cystéine et des homologues (possibles) avec lesquels le groupe carboxyle pourrait réagir, si l'acide aminé n'est pas sous forme zwitterionique. Avec la cystéine, les facteurs cinétiques et thermodynamiques défavorisent fortement la cyclisation en un cycle à quatre chaînons. Les analogues à quatre carbones et à cinq carbones peuvent respectivement se cycliser en cycles à cinq et six chaînons, et ceux-ci sont cinétiquement faciles à fabriquer.
merci, corrigé - ça fait un moment que je n'ai pas fait de chimie organique.


Ce Q&R a été automatiquement traduit de la langue anglaise.Le contenu original est disponible sur stackexchange, que nous remercions pour la licence cc by-sa 3.0 sous laquelle il est distribué.
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