Question:
Quel est le bon modèle de complémentarité enzyme-substrat?
LanceLafontaine
2012-06-04 19:51:05 UTC
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Ce Wikibook montre les deux modèles proposés de complémentarité enzyme-substrat, le modèle Lock and Key et le modèle Induced Fit. On m'a toujours appris que le modèle Induced Fit est le bon. Cependant, mon professeur de biochimie a mentionné que souvent, les enzymes se comportent comme un verrou et une clé. J'ai également remarqué que le Wikibook ne mentionne pas quel modèle est en fait vrai.

Le modèle de verrouillage et de clé The Lock and Key Model

Le Modèle d'ajustement induit The Induced Fit Model

Existe-t-il actuellement un modèle accepté? De quoi s'agit-il et pourquoi?

IIRC il n'y en a pas de "accepté" - en fonction de l'enzyme, cela peut l'être non plus.
Deux réponses:
blues
2012-06-04 21:01:20 UTC
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Ceci est vrai pour toutes les liaisons aux protéines ainsi que pour le cas particulier de l'interaction enzyme-substrat:

Diverses protéines sont plus dynamiques que d'autres: certaines n'ont qu'une ou deux conformations globales et sont relativement implasiques sinon . Un exemple serait un récepteur tyrosine kinase comme Kit (ou CD117, ou Mast Stem Cell Growth Factor Receptor, comme vous voulez l'appeler), qui a une structure très stable et lie ses substrats de manière serrée et clé.

D'autres, par exemple p53 (pas une enzyme), ont beaucoup plus de placiticité structurelle - même au point d'être la plupart du temps désordonné quand ils ne sont pas liés. Ils ont tendance à être des liants d'ajustement induits (d'autres protéines, pas de substrats catalytiques) et l'exploitent souvent pour lier un plus large éventail de cibles possibles que les protéines de verrouillage et de clé.

Le fait est qu'il s'agit d'un continuum entre lock and key < -----> ajustement induit plutôt que classes discrètes dans lesquelles vous pouvez trier les protéines.

Merci pour la réponse, comme la mention du continuum. J'attendrai de voir s'il y a plus de réponses avant d'accepter.
bobthejoe
2012-06-05 00:53:14 UTC
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Les deux modèles sont vrais selon la façon dont vous encadrez les mécanismes de la catalyse. Comme mentionné par @Blues, les protéines sont très dynamiques. De cette manière, une protéine adoptera à la fois l'état actif non lié montré dans le modèle d'ajustement induit et la forme complémentaire représentée dans le modèle de serrure et clé.

(excuses car c'est le seul chiffre que j'ai pu trouver pour expliquer ce concept). En utilisant la description ci-dessus, le modèle d'ajustement induit (E) changera sa structure en modèle E S. Dans le modèle de serrure et clé, l'état E sera équivalent à l'état E S. Selon la figure ci-dessous, cela impliquerait que l'état E S existe toujours mais comme il est de quelques kcal plus élevé en énergie libre, l'état est rarement vu. Thermodynamiquement, cela signifie que le «verrou» existe toujours mais c'est une configuration instable. Lorsque le substrat est ajouté au système, il stabilisera le verrou et favorisera thermodynamiquement un état E S.

Thermodynamics

En bref, l'ajustement induit Le modèle est une bonne explication de la façon dont les enzymes se transforment en un état actif, mais selon la façon dont vous encadrez le mécanisme, vous voyez toujours un modèle de clé de verrouillage (du moins selon mon professeur d'enzymologie). Malheureusement, la majorité des manuels de biochimie continuent à enseigner en utilisant le modèle d'ajustement induit car c'est un concept beaucoup plus facile à comprendre étant donné la majorité des étudiants de premier cycle; et la compréhension de la thermodynamique statistique par les diplômés de 1ère année.

Le modèle d'ajustement induit est utilisé de manière plus appropriée pour comprendre les mécanismes de spécificité du substrat. Comme l'a suggéré votre professeur, les enzymes rempliront leur fonction dans le mécanisme de verrouillage. Ceci est vrai pour de nombreuses sérine protéases qui font toutes exactement la même réaction. Cependant, la spécificité du substrat peut être incorporée en déstabilisant le complexe E * S qui est largement lié à l'état E.



Ce Q&R a été automatiquement traduit de la langue anglaise.Le contenu original est disponible sur stackexchange, que nous remercions pour la licence cc by-sa 3.0 sous laquelle il est distribué.
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