Les deux modèles sont vrais selon la façon dont vous encadrez les mécanismes de la catalyse. Comme mentionné par @Blues, les protéines sont très dynamiques. De cette manière, une protéine adoptera à la fois l'état actif non lié montré dans le modèle d'ajustement induit et la forme complémentaire représentée dans le modèle de serrure et clé.
(excuses car c'est le seul chiffre que j'ai pu trouver pour expliquer ce concept). En utilisant la description ci-dessus, le modèle d'ajustement induit (E) changera sa structure en modèle E S. Dans le modèle de serrure et clé, l'état E sera équivalent à l'état E S. Selon la figure ci-dessous, cela impliquerait que l'état E S existe toujours mais comme il est de quelques kcal plus élevé en énergie libre, l'état est rarement vu. Thermodynamiquement, cela signifie que le «verrou» existe toujours mais c'est une configuration instable. Lorsque le substrat est ajouté au système, il stabilisera le verrou et favorisera thermodynamiquement un état E S.
En bref, l'ajustement induit Le modèle est une bonne explication de la façon dont les enzymes se transforment en un état actif, mais selon la façon dont vous encadrez le mécanisme, vous voyez toujours un modèle de clé de verrouillage (du moins selon mon professeur d'enzymologie). Malheureusement, la majorité des manuels de biochimie continuent à enseigner en utilisant le modèle d'ajustement induit car c'est un concept beaucoup plus facile à comprendre étant donné la majorité des étudiants de premier cycle; et la compréhension de la thermodynamique statistique par les diplômés de 1ère année.
Le modèle d'ajustement induit est utilisé de manière plus appropriée pour comprendre les mécanismes de spécificité du substrat. Comme l'a suggéré votre professeur, les enzymes rempliront leur fonction dans le mécanisme de verrouillage. Ceci est vrai pour de nombreuses sérine protéases qui font toutes exactement la même réaction. Cependant, la spécificité du substrat peut être incorporée en déstabilisant le complexe E * S qui est largement lié à l'état E.