Question:
Qu'arrive-t-il aux acides aminés dextrogyre chez l'homme?
LanceLafontaine
2012-05-03 07:18:26 UTC
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Comme indiqué par cette question, la plupart des acides aminés du corps humain ont la L-chiralité. Étant donné que les enzymes ont également une sensibilité, qu'arrive-t-il aux acides D-aminés qui se retrouvent dans le corps humain? Sont-ils simplement excrétés? Existe-t-il des enzymes (peut-être pas chez l'homme) qui convertissent un acide aminé D en acide L-one?

Trois réponses:
shigeta
2012-05-03 07:51:44 UTC
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Pour la plupart, ils ne sont pas utilisés. il existe des racémases d'acides aminés, qui interconvertissent les formes L et D de certains acides aminés spécifiques, qui peuvent être utilisées dans certaines voies biosynthétiques ou métaboliques particulières.

Je pense en particulier à la luciférase de luciole qui utilise la D-cystéine comme réactif de re-dox pour régénérer le substrat de luciférine consommé par l'enzyme génératrice de lumière. voir la diapositive 4 ici.

Les peptides synthases non tribosomales utilisent aussi souvent des acides aminés D.

Je ne crois pas que les d-acides aminés soient vraiment incorporés dans les protéines.

La plupart des virus ne dépendent-ils pas de la disponibilité de certains acides aminés dont les humains n'ont pas besoin ou n'utilisent pas? Par exemple, je pense que le virus de l'herpès repose sur la disponibilité d'un acide aminé qui n'est pas utilisé par les humains et que l'on trouve couramment dans le chocolat?
Il est assez rare d'exiger un aa non standard du tout et un virus à croissance rapide serait fortement inhibé par une telle exigence. Les protéines virales que je connais n'ont pas besoin d'un acide aminé spécial. Je suis sûr qu'il y a des exceptions, mais elles sont rares je crois.
user1136
2012-08-28 02:22:49 UTC
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Vous pourriez également être intéressé par la D-amino-acide oxydase ( EC 1.4.3.3), une flavoprotéine (FAD) hautement spécifique de la forme D de l'amino acides, qui a été découvert par Hans Krebs en 1935 (voir ici), et qui a une large distribution (y compris chez l'homme).

L'enzyme a été étudiée de manière très approfondie, en particulier par les collègues de Massey & (voir ici par exemple)

D-amino-acide oxydase ( EC 1.4.3.3) catalyse la réaction qui entraîne la transformation suivante

D-acide aminé + H 2 sub> O + O 2 = 2-oxo carboxylate + NH 3 + H 2 O 2

Les 2-oxo-carboxylates sont ce que l'on appelait autrefois les α-céto-acides. Par exemple, le pyruvate est produit à partir de D-Ala.

Le produit de la réaction enzymatique est l’imino-acide qui est hydrolysé de manière non enzymatique en acide a-céto (voir Pollegioni et al ., 1994, et références)

Une excellente critique

  • D-Amino Acid-oxydase: rôle physiologique et applications

    par SV Khoronenkova & VI Tishkov,

    Biochemistry (Moscou) est disponible gratuitement sur ici

Ces auteurs ont des choses intéressantes à dire sur la D-Serine, la D-Proline et la D-Alanine, et bien plus encore.

Référence supplémentaire

  • Pollegioni L, Fukui K, Massey V. (1994) Études sur le mécanisme cinétique de la D-aminoacide oxydase de rein de porc par site mutagenèse de la tyrosine 224 et de la tyrosine 228. J. Biol. Chem. 269 , 31666-31673. [ pdf]
L.Yampolsky
2012-05-04 05:26:37 UTC
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De nombreux acides aminés D ne sont pas du tout utilisés, bien que certains aient un métabolisme assez élaboré, à la fois en synthèse et en utilisation: la D-alanine par exemple.

Cela semble intéressant. Y a-t-il une chance que vous puissiez ajouter des détails (et / ou des liens) à votre réponse?


Ce Q&R a été automatiquement traduit de la langue anglaise.Le contenu original est disponible sur stackexchange, que nous remercions pour la licence cc by-sa 3.0 sous laquelle il est distribué.
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