Question:
Comment, au niveau physique, l'ATP confère-t-il de l'énergie?
mring
2012-01-11 03:54:52 UTC
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Lorsque l'ATP est utilisé comme monnaie énergétique pour provoquer, par exemple, la réaction X + Y → Z, c'est ce qui se passe à un niveau physique inférieur à l'échelle moléculaire pendant la réaction


ATP + H 2 O → ADP + P i ΔG˚ = −30,5 kJ / mol (−7,3 kcal / mol)


que 30,5 kJ / mol sont conférés par des molécules d'ATP qui se cognent physiquement autour des réactifs X et Y, l'énergie cinétique de la réaction ci-dessus étant de quoi s'agit-il?

Je veux dire, c'est l'énergie pièce d'ATP conférée aux réactions par collisions moléculaires, ou s'agit-il d'un effet de champ électrique dans la géométrie spatiale comme la molécule d'ATP a tendance à se décomposer?

Trois réponses:
#1
+21
KAM
2012-01-11 07:13:16 UTC
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Habituellement en biologie (et étant ATP, c'est très probablement la biologie), c'est l'une des deux choses.

Le gamma-phosphate (le troisième, le plus éloigné de l'adénosine) est très instable , ce qui signifie que la liaison phosphoanhydride est facile à rompre. La cellule «lui permet» de se briser, mais seulement au prix de déplacer le phosphate vers une autre molécule, comme une sérine ou du glycérol ou du fructose ou autre. Cette phosphorylation crée une liaison avec une énergie plus faible que le phosphoanhydride, et est donc globalement favorisée. Imaginez la personnification: le phosphate gamma déteste être attaché à quoi que ce soit, mais déteste surtout être attaché à un ADP.

Alternativement, si l'hydrolyse de l'ATP est couplée via une enzyme, elle se fait généralement par le stockage transitoire du l'énergie est la conformation des protéines. Une enzyme se lie à l'ATP, ce qui fait «plier» la structure protéique ou se conformer autour de l'ATP. Cela met des charges de contrainte (énergie = A) sur la protéine qui est compensée par la stabilisation de la liaison de l'ATP (énergie = B). Cette souche peut ouvrir une surface enzymatique sur la protéine qui elle-même demande beaucoup d'énergie à fabriquer (énergie = C). La surface peut catalyser une réaction (X + Y-> Z dans votre exemple) qui coûte de l'énergie (énergie = D). L'achèvement de cette réaction modifie le site catalytique de l'enzyme en quelque chose de nouveau et d'énergie plus élevée (énergie = E), qui peut être atténuée par le clivage de l'ATP (-7,3 kcal / mol). Hélas, ADP et P ne s'intègrent pas bien dans ce site de l'enzyme, ils flottent donc, rétablissant cette surface de liaison à l'ATP d'origine à son état d'origine. Pourvu A> B> C> D> E> -7.3, le cycle se poursuivra jusqu'à ce que l'ATP soit épuisé ou que vous n'ayez plus de Z à fabriquer.

Taper "cycle de catalyse enzymatique ATP" donne quelques exemples . En voici quelques-unes:
ADN gyrase
Cycle actine-myosine

Un autre [schéma du fonctionnement de la myosine] intéressant (http://spider.iwr.uni-heidelberg.de/~fischer/research/myosin_atpase1/index.html)
@KAM Vous argumentez sur la base d'un ensemble thermodynamique, ce qui rend votre argumentation plus "au niveau biochimique" que "au niveau physique". Je veux savoir, électron par électron, particule par particule, exactement mécaniquement comment l'énergie potentielle inhérente à l'ATP circule d'un point A à un point B. Où puis-je trouver cette réponse?
L'ADP contient également une liaison «haute énergie» où ΔG˚ pour l'hydrolyse est d'environ -30 kJ / mol. Je présume que vous n'impliquez pas le contraire. Autrement dit, le «bêta-phosphate» peut également être considéré comme étant «très instable». D'après ce que je comprends, la «monnaie» d'énergie (libre) de l'ATP provient du fait que la réaction ATP = ADP + Pi est maintenue * loin de l'équilibre * dans la cellule.
#2
  0
user38945
2019-02-16 23:01:32 UTC
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Les réactions chimiques sont basées sur les collisions, mais seules celles qui ont la bonne quantité d ' énergie et la bonne orientation en donnent lieu. Si un seul de ces paramètres dévie suffisamment, les réactifs rebondiront. Dans une cellule, des collisions entre réactifs sont susceptibles de se produire, car une molécule est susceptible d'entrer en collision avec son enzyme en une seconde, [1, p. 6] mais pas dans les bonnes orientations. Enzymes grâce à une affinité modérée avec les réactifs, placez-les dans les bonnes orientations.

Maintenant, d'où vient l'énergie? La "tempête" moléculaire des molécules d'eau autour a un peu d'énergie cinétique, mais comme les collisions avec elles viennent de toutes les directions, elles s'annulent généralement les unes les autres. Lorsque l'ATP s'hydrolyse, environ 0,36 eV d'énergie sont libérés (5,8 · 10 ^ -20 J), [2] et les molécules qui l'entourent vibrent . Je suppose que c'est parce qu'une fois la liaison chimique rompue, la force répulsive entre l'ADP et le phosphate est très forte à une distance aussi proche, poussant violemment la molécule trouvée sur leur chemin. La quantité d'énergie libérée a 14 fois l'énergie cinétique moyenne des molécules qui l'entourent, c'est donc l'équivalent de chauffer localement une molécule à 3 900 ºC. [2] Naturellement, si l'hydrolyse se produit au sein d'une enzyme, elle vibre comme un fou et induit un changement conformationnel. Si l'enzyme est liée à des réactifs, ils sont susceptibles d'entrer en collision avec la bonne quantité d'énergie.

Fait intéressant, la tempête moléculaire est suffisamment puissante à 150 ºC pour décomposer l'ATP. C'est pourquoi les scientifiques ne s'attendent pas à trouver un hyperthermophile vivant à des températures aussi chaudes. Actuellement, l'archéon Pyrolobus fumarii détient le record, étant capable de survivre jusqu'à 122 ºC, mais sa température optimale est de 113 ºC et "gèle à mort" à des températures inférieures à 90 ºC [Wikipedia].

[1] Goodsell, D. " Les machines de la vie ". 2e édition. Springer . 2009.

[2] Hoffmann, P. " Life's Ratchet: Comment les machines moléculaires extraient l'ordre du chaos " Livres de base . 2012.

Veuillez ajouter un lien vers vos références, de préférence vers le site Web de l'éditeur d'origine, mais Amazon ou Google Books, si nécessaire. Évite à toute personne intéressée de devoir les rechercher.
Ne vous inquiétez pas, je les ajouterai pour demain; y compris la page et la version des livres.
#3
-1
aliential
2019-02-17 07:14:08 UTC
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La recherche de constituants quantiques dans le transfert d'énergie ADP donne cette page qui décrit la réaction ATP avec une certaine géométrie, en dehors du transfert électrique / proton des nombreuses réactions coûteuses en énergie comme des cellules comme le processus d'allongement du tapis roulant de la molécule de filament F-actine:

https://pubs.rsc.org/-/content/articlelanding/2016/cp/c6cp01364c/unauth#!divAbstract

Cette page décrit F- longueur d'actine et reconstitution à l'aide d'ADP: https://m.phys.org/news/2014-09-scientists-uncover-clues-atp-mystery.html

Actine vidéo simulation de tapis roulant: https://m.youtube.com/watch?v=VVgXDW_8O4U

Deux brins F-actine parallèles doivent pivoter de 166 degrés pour se joindre correctement. Cela crée la structure en double hélice des microfilaments trouvés dans le cytosquelette. L'ATP est bien décrit sur le wiki à ce niveau.

Cela semble impliquer qu'il existe un différentiel de charge électrique "statique / magnétique" entourant les molécules d'actine et transféré dans le minuscule milieu H2O qui attire les rotations et les liaisons

Le différentiel électrique d'Actin est décrit comme hétérogène avec les ponts salins environnants et la déprotonation par protonation, par cette recherche générale: https://www.google.com/amp/s/www.researchgate .net / figure / La-distribution-de-charge-sur-la-surface-de-F-actine-est-hautement-hétérogène-menant-à_fig5_7090136 / amp

Je vais essayer de synthétiser quelques articles quantiques de ce genre pour une séquence d'événements cohérente, il faudra faire une pause car j'écris sur un téléphone.

Voici quelques informations sur l'alignement H2O impliquant une vue différente de l'ATP: https://www.google.com/amp/s/phys.org/news/2017-03-atp-hydrolysis-energy-large-scale-hybrid.amp

J'attendrai pour publier jusqu'à ce que vous ayez une réponse. Une liste de références n'est pas acceptable comme réponse, comme vous le verrez si vous lisez l'aide. Je me demande également s'il ne serait pas préférable de poser à nouveau cette question vieille de six ans sur la chimie SE, où elle pourrait faire l'objet d'un examen plus rigoureux qu'ici.
Si je le supprime temporairement, disparaîtra-t-il après un jour? Une semaine?
Si vous le supprimez, il disparaîtra immédiatement. Assurez-vous simplement de commencer par le modifier, puis copiez-le et collez-le dans un document de traitement de texte afin que vous puissiez lire, utilisez le matériel pertinent lorsque vous avez votre réponse complète prête.


Ce Q&R a été automatiquement traduit de la langue anglaise.Le contenu original est disponible sur stackexchange, que nous remercions pour la licence cc by-sa 3.0 sous laquelle il est distribué.
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