Pourquoi les bactéries produisent-elles du H2O2 en premier lieu?

Il est produit par tous les organismes comme sous-produit de la respiration. Voir cet article de wikipedia:

Toutes les cellules vivantes produisent des espèces réactives de l'oxygène (ROS) comme sous-produit du métabolisme. Les ROS sont des intermédiaires à oxygène réduit qui incluent le radical superoxyde ($ O_2 ^ • $) et le radical hydroxyle ($ OH ^ • $), ainsi que les espèces non radicalaires peroxyde d'hydrogène ($ H_2O_2 $) .... Le superoxyde l'anion est formé directement à partir de la réduction à un électron de l'oxygène moléculaire. Le peroxyde d'hydrogène est alors formé à partir de la disproportionation de l'anion superoxyde. Cette réaction se produit très rapidement dans l'eau de mer. Ensuite, la réduction du peroxyde d'hydrogène produit le radical hydroxyle, $ H_2O_2 \ xrightleftharpoons 2OH ^ • $, qui peut alors se réduire en ion hydroxyle et en eau.

Source

Mais, il a aussi quelques fonctions utiles! L’un d’entre eux, comme vous l’avez mentionné, concerne l’immunité par le biais de la NADPH oxydase, mais il y en a d’autres! Extrait du même article de wikipedia ci-dessus:

Ces ROS sont importants dans le fonctionnement normal des cellules, jouant un rôle dans la transduction du signal et l'expression des facteurs de transcription.

Pour cette ligne, wikipedia cite 3-4 articles, dont l'un est ceci:

Le facteur de transcription OxyR est sensible à l'oxydation et active l'expression de l'antioxydant gènes en réponse au peroxyde d'hydrogène chez Escherichia coli. Des études génétiques et biochimiques ont révélé que l'OxyR est activé par la formation d'une liaison disulfure et est désactivé par réduction enzymatique avec la glutarédoxine 1 (Grx1). Le gène codant pour Grx1 est régulé par OxyR, fournissant ainsi un mécanisme d'autorégulation.

Il n'est pas produit par des bactéries anaérobies obligatoires et c'est pourquoi elles sont très sensibles à l'oxygène. Consultez cet article:

Les anaérobies obligatoires sont des microorganismes tués par des concentrations atmosphériques normales d'oxygène (20,95% $ O_2 $) ... Parce que l'oxygène moléculaire contient deux électrons non appariés dans son orbitale externe, il est facilement réduit en superoxyde ($ O_2 ^ - $) et peroxyde d'hydrogène ($ H_2O_2 $) dans les cellules. Les organismes aérobies produisent de la superoxyde dismutase et de la catalase pour détoxifier ces produits, mais les anaérobies obligent à produire ces enzymes en très petites quantités, ou pas du tout.

Si oui, pourquoi y aurait-il des organismes qui produisent H2O2 et n'ont toujours pas de catalase (quand la bactérie est à l'extérieur, pas dans le phagosome)?

Logiquement, non. Produire $ H_2O_2 $ mais ne pas pouvoir le gérer serait comme un suicide pour n'importe quel organisme. De plus, je n'ai trouvé aucun exemple de bactéries dépourvues de catalase mais qui produisent encore du peroxyde d'hydrogène. Cependant, si vous parlez de formation spontanée de $ H_2O_2 $ à partir de $ O_2 $ ou de conversion spontanée de $ H_2O_2 $ en $ OH ^ - $ ou $ H_2O $, alors il pourrait y avoir de nombreux exemples.

Le H2O2 n'est-il pas nocif même en l'absence d'enzymes produisant des radicaux libres puisque la réaction de fenton est une réaction non enzymatique?

Je pense que vous avez utilisé des mots inappropriés ici; vous voulez probablement dire des enzymes métabolisant des radicaux libres (comme la catalase ou la superoxyde dismutase) au lieu d'enzymes productrices de radicaux libres . Et vous voudrez probablement dire que $ H_2O_2 $ peut également affecter les bactéries via la réaction de fenton même en présence de telles enzymes (corrigez-moi si je me trompe ici).

Vous avez partiellement raison. Cela devrait endommager les bactéries, mais, comme vous le savez, les bactéries sont en constante évolution et ont déjà trouvé un moyen de contrer cela. Voyons d'abord comment fonctionne la réaction de Fenton. Voir ceci:

Après l'ajout du fer et du peroxyde d'hydrogène, ils vont réagir ensemble pour générer des radicaux hydroxyles comme le montrent les équations suivantes:

$ Fe ^ {2+} + H_2O_2 \ rightarrow Fe ^ {3+} + OH ^ • + OH ^ - $

$ Fe ^ {3+} + H_2O_2 \ rightarrow Fe ^ { 2+} + OOH ^ • + H ^ + $

La plage typique de la dose de fer est de 1 partie de Fe pour 5-25 parties de H2O2.

Après cela, l'hydroxyle les radicaux vont réagir avec les polluants pour s'oxyder. En fait les radicaux hydroxyles peuvent réagir selon 4 types de réactions avec les polluants:

Addition: $ OH ^ • + C_6H_6 \ rightarrow (OH) C_6H_6 $

Abstraction d'hydrogène: $ OH ^ • + CH_3OH \ rightarrow CH_2OH ^ • + H_2O $

Transfert d'électrons: $ OH ^ • + [Fe (CN) _6] ^ {4-} \ rightarrow [Fe (CN) _6] ^ {3 -} + OH ^ - $

Interaction radicale: $ OH ^ • + OH ^ • \ rightarrow H_2O_2 $

Pendant la réaction de Fenton, tous les paramètres sont ajustés pour favoriser les deux premiers type de réaction entre le polluant et les radicaux hydroxyles.

Voyons maintenant comment les bactéries s'attaquent à cela. Voir ceci:

Alors que E. coli Dps peut stocker le fer, il préfère utiliser $ H_2O_2 $ plutôt que $ O_2 $ comme oxydant (Zhao et al ., 2002). Cela suggère que le rôle principal du Dps dans E. coli est de protéger l'ADN contre les dommages potentiels du radical hydroxyle produit par la réaction de Fenton, plutôt qu'une fonction de stockage du fer. Bien qu’une ferritine de type Dps de stockage de fer ait été trouvée dans la bactérie gram-négative Listeria innocua (Bozzi et al ., 1997), des études récentes ont montré qu’il Protéine Dps, qui atténue la production de radicaux hydroxyles par la chimie de Fenton: les analyses de clivage de l'ADN ont montré que la protéine, bien qu'elle ne se lie pas à l'ADN lui-même, la protège contre la combinaison délétère de $ Fe ^ {2 +} $ et $ H_2O_2 $ (Su et al ., 2005). Il semble probable que le rôle principal de cette famille de protéines soit un agent anti-redox protecteur de l'ADN (Chiancone et al ., 2004).

MODIFIER: Maintenant, comme vous l'avez demandé dans les commentaires:

comment les organismes négatifs à la catalase gèrent avec le H2o2 qu'ils produisent

lisez le paragraphe suivant de cet article (c'est moi qui souligne):

Dans différentes conditions de croissance, nous avons constaté que L. plantarum ATCC 8014 et une souche catalase positive, T-1403-5, étaient capables d'utiliser $ 0_2 $, en particulier pendant les derniers stades de croissance. Cela a suggéré le besoin d'enzymes qui protégeraient les lactobacilles de $ H_20_2 $ et $ 0_2 $ qui pourraient se former. La superoxyde dismutase était présente à des niveaux faibles mais constants dans les souches catalase positive et catalase négative. La peroxydase NADH était présente dans la souche 8014 et cette enzyme a augmenté son activité spécifique à mesure que les cellules vieillissaient et entraient dans la période d'absorption accrue de 0_2 $. La présence de cette enzyme devrait protéger l'organisme contre les effets toxiques de $ H_20_2 $ en l'absence de production de catalase. Dans la souche T-1403-5, ce rôle peut être joué par la catalase atypique très active, bien que cette souche puisse possèdent également la peroxydase. Lorsque les taux de croissance des souches catalase-négative et catalase-positive ont été comparés, les taux des souches catalase-négatives étaient supérieurs à ceux de la souche catalase-positive. Par conséquent, il ne semble pas que la possession de catalase confère un avantage à la souche T-1403-5.

Ou voir un autre article sur Streptococcus pneumoniae :

La croissance aérobie de Streptococcus pneumoniae entraîne la production de quantités de peroxyde d'hydrogène ($ H_20_2 $) pouvant dépasser 1 mM dans le milieu environnant ... Les mécanismes permettant S. pneumoniae , une espèce déficiente en catalase, pour survivre à des concentrations générées de manière endogène de $ H_20_2 $ qui sont suffisantes pour tuer d'autres espèces bactériennes est inconnue. Dans la présente étude, la pyruvate oxydase (SpxB), l'enzyme responsable de la production endogène de $ H_20_2 $, était nécessaire pour survivre lors d'une exposition à des niveaux élevés (20 mM) de $ H_20_2 $ ajoutés de manière exogène ... Ainsi, le SpxB est requis pour la résistance au sous-produit toxique de sa propre activité. Bien que la production de radicaux hydroxyles dépendante de $ H_20_2 $ et la concentration intracellulaire de fer libre soient similaires à celles de Escherichia coli , la destruction par $ H_20_2 $ n'a pas été affectée par les chélateurs du fer, ce qui suggère que S. pneumoniae a un nouveau mécanisme pour éviter les effets toxiques de la réaction de Fenton.

De l'en-tête Discussion du même article (il y a en fait beaucoup de points, donc je vous recommande de les lire vous-même, j'ajouterai les points principaux ici):

• Le rôle de l'expression SpxB dans la résistance au meurtre par $ H_20_2 $ a été confirmé par la démonstration que les mutants spxB , qui ne produisent aucun $ H_20_2 $ détectable, avaient une diminution significative de la résistance $ H_20_2 $ et en démontrant que la complémentation du gène spxB a complètement restauré les deux $ H_20_2 $ production à la fois $ H_20_2 $ résistance. Ces résultats ont montré que l'expression SpxB est requise pour les niveaux de résistance de type sauvage à $ H_20_2 $ plutôt que simplement en corrélation avec elle .

• lorsque les cultures des deux souches sont passées de conditions anaérobies à aérobies avec ou sans chloramphénicol, un inhibiteur de la synthèse des protéines, la résistance à $ H_20_2 $ n’a pas été affectée. Cela a confirmé que la synthèse des protéines de novo n’est pas impliquée dans l’augmentation de la résistance à $ H_20_2 $ observée au cours de la croissance aérobie, ce qui suggère que une réponse inductible n’est pas impliquée .

• De plus, l'ajout de pyruvate à des cultures mutantes ou de type sauvage a légèrement diminué les meurtres médiatisés par $ H_20_2 $, faisant valoir que l'augmentation du nombre de spxB mutants n'est pas dû à des sous-produits toxiques résultant de la réaction d'un excès de pyruvate et de $ H_20_2 $. Ensemble, cela suggère qu'un produit de l'activité SpxB autre que $ H_20_2 $ agit pour augmenter la résistance

• De plus, la capacité de DF à éliminer l'EPR signal causé par $ OH ^ · $ chez S. pneumoniae suggère que l'incapacité de ce chélateur du fer à augmenter la résistance de $ H_20_2 $ chez S. pneumoniae n'est pas simplement dû à un manque de perméabilité .

En fin de compte, ce que je conclurais est que différent les bactéries adoptent différents mécanismes pour s'attaquer à ce problème, et nombre de ces mécanismes ne sont pas encore connus. Il n'y a donc pas de réponse définitive ou exacte à cette question.

Références:

1. Production de ROS dans les microalgues marines

2. NADPH oxydase

3. Activation du facteur de transcription OxyR par Formation de liaison disulfure réversible

4. Anaérobie obligatoire

5. Catalase

6. Superoxyde Dismutase

7. Métabolisme du fer: des mécanismes moléculaires à Conséquences cliniques - Robert Crichton

8. Métabolisme de l'oxygène des souches catalase négative et catalase positive de Lactobacillus plantarum.

9. Les facteurs contribuant à la résistance au peroxyde d'hydrogène chez Streptococcus pneumoniae comprennent la pyruvate oxydase (SpxB) et la prévention des effets toxiques de la réaction de Fenton