Vous avez raison, la plupart des acides aminés ont un pI autour de 6, donc ils sont légèrement négatifs à pH 7.

• Calcul des points isoélectriques approximatifs pour les acides aminés et les peptides

Le point isoélectrique dépend des groupes amino et acide carboxylique et des groupes de la chaîne latérale. Par exemple. la lysine a un groupe amino sur la chaîne latérale, elle a donc un pI de 9,74.

Si un acide aminé a deux groupes amino et un seul groupe carboxyle (comme l'arginine et la lysine), alors ils sont chargés positivement (++ vs -) à pH neutre. D'un autre côté, si les acides aminés ont deux groupes carboxyle et un seul groupe amino (comme l'acide glutamique et l'acide aspartique), ils sont chargés négativement à pH 7 (- vs +). Vous n'avez pas raison de dire que les groupes sont vraiment neutres. Le groupe carboxyle est chargé négativement dans une solution beaucoup plus élevée que le pKa du groupe carboxyle (qui est de pH 2,48 pour l'arginine). Il en va de même pour les groupes amino (pKb est à pH 11,5 pour l'arginine). Ainsi, à pH 9,5, le rapport du groupe amino chargé positivement à un groupe amino neutre est de 100: 1 (au pKb, il serait de 50:50). À un pH de 4,48, le groupe carboxyle de l'arginine serait chargé négativement à 1: 100, contre neutre. Ainsi, à pH 7, tout le groupe carboxyle est chargé négativement (COO-) et tous les groupes amino (2 d'entre eux) sont complètement chargés positivement (NH3 +). La charge nette est de plus 1, dans le cas de l'arginine à pH7.

À pH 7,4, un groupe carboxyle est principalement présent sous forme de COO ^- , tandis qu'un groupe amino est présent sous forme de NH ₃ ⁺ . Ainsi, lorsqu'une molécule a les deux groupes, comme un acide aminé, la molécule dans son ensemble est neutre. Comme il s'agit d'un Zwitterion (charges égales + et -), l'hydrogène peut également basculer entre les groupes amino et carboxyle. Rendre la molécule «vraiment» neutre car les deux groupes ne sont pas chargés.

Un acide aminé basique a un groupe basique tel qu'un groupe amino (Arginine) sur sa chaîne latérale.

Techniquement oui, la plupart des acides aminés seront légèrement chargés négativement au pH physiologique. Mais nous devons comprendre ce que cela signifie. Prenons l'alanine comme exemple. Toute molécule d'alanine individuelle peut être non chargée ou avoir une charge nette entière - elle est soit protonée ou non. Vous ne trouverez jamais une molécule d'alanine «partiellement chargée». Cependant, si vous avez un tas de molécules d'alanine en solution pH physiologique, elles ne se comporteront pas toutes exactement de la même manière exactement au même moment. Une molécule peut avoir un N-terminal protoné tandis qu'une autre a un N-terminal déprotoné. Au pH physiologique, l'extrémité C-terminale est à peu près complètement déprotonée, il suffit donc de faire attention à l'extrémité N-terminale. Nous pouvons utiliser l'équation de Henderson-Hasselbach pour déterminer quel pourcentage de molécules d'alanine aura une extrémité N protonée (chargée positivement) et quel pourcentage est déprotoné. pH = pKa + log (déprotoné / protoné). Si nous remplaçons nos nombres connus, nous obtenons 7,4 = 9,5 + log (déprotoné / protoné)

Donc -2,1 = log (déprot / prot) et 10 ^ -2,1 = déprot / prot = 0,008. Cela signifie que sur 1000 molécules d'alanine, environ 8 d'entre elles sont déprotonées et donc chargées négativement. Les 992 autres sont des zwitterions. Donc, à toutes fins utiles, l'alanine est neutre au pH physiologique.